Этот фермент обнаружен во многих тканях,
в том числе и в эритроцитах. Холинэстераза (К.Ф. 3.1.1.8.), известная также как
псевдохолин-эстераза, не найдена в эритроцитах. Высокая активность этого
фермента выявлена в плазме крови. Эти ферменты имеют более широкую
специфичность, чем ацетилхолинэстеразы, и гидролизуют различные холиновые и
некоторые нехолпновые эфиры. Они наиболее активны по отношению к бутирилхолину
и также ингиби-руются физостигмином [Augustinsson, 1957]. Чувствительность к
суксаметонию связана с недостаточностью второй группы ферментов.
Из плазмы человека выделено несколько
изоферментов холинэстеразы, мигрирующих в область аг-В-глобулинов, однако
точное число изоферментов зависит от используемой методики, субстратов и
локализации фермента. У большинства испытуемых с помощью электрофореза в
крахмальном геле обнаруживается 4 полосы. В качестве субстрата используется
нафтилацетат. Приблизительно у 10% испытуемых может быть выявлена
дополнительная полоса, С5 [Harris et al., 1962]. Использование более
чувствительных субстратов позволяет выявлять большее число полос [Bernsohn et
al., 1961; La Motta et al., 1968]. С помощью электрофореза в полиакриламидном
геле было обнаружено 12 полос [Juul, 1968].
Гель-фильтрация на сефадексе [Harris,
Rohson, 1963] и ультрацентрифугирование [La Motta et al., 1970] показали, что полоса
Ci - наименьший белок. Размеры и молекулярная масса возрастают от С] до С4
полосы. La Motta и Woronick (1971) предполагают, что изоферменты холинэстеразы
- это результат агре-тации полппептидных субъединиц.
У человека имеются два генетических
локуса, называемых либо Chi и CI12, либо Ei и Е2. Наследование полосы С5
отличается от наследования полос G - С4, и люди с этим плазменным ферментом
могут быть гомозиготами или гетерозиготами по гену, известному как Ch2 (или
Е2+), причем более часто встречается аллель ChJ(im Е2) [Robson, Harris, 1966].
Другой локус гена, ответственный за обычный фермент, называется Chu (или и
варианты этого локуса могут вызывать чувствительность к суксаметонию.
