Wilson и др. (1950) предложили механизм, согласно которому гидролитический процесс включает объединение карбоалкильной группы холинового эфира с группой - G - Н па поверхности фермента, где G является, по-видимому, имидазольной группой. Образующийся промежуточный комплекс распадается с освобождением свободного холина и ацилированного фермента, который затем гидролизуется с образованием фермента в первоначальном: виде.
Холинэстераза встречается практически во всех тканях большинства видов животных. Наиболее богатыми источниками ацетилхолинэстеразы являются серое вещество центральной нервной системы, симпатические ганглии, двигательные нервные окончания и эритроциты. Холинэстераза обнаружена в печени, слизистой оболочке кишечника, поджелудочной железе, плазме и в белом веществе центральной нервной системы. При тщательном изучении распределения этих ферментов в ткапях крысы Ord и Thompson (1950) установили, что ацетилхолинэстераза преобладает в мозге, скелетной мускулатуре, диафрагме и в надпочечниках, а холинэстераза - в кишечнике и сердце. Желудок, печень и легкие, видимо, содержат оба фермента. Холинэстераза локализуется в основном в цитоплазме клеток, тогда как ацетилхолинэстераза является в основном мембраиосвязаппой.
Исследование ацетилхолинэстеразы при неврологических заболеваниях значительно ограничивается техническими трудностями, тогда как холинэстераза сыворотки крови широко изучалась при различных патологических состояниях, особенно при заболеваниях печени и отравлепиях фосфорорганическими инсектицидами.
Ord и Thompson (1951) первыми сообщили о паличии множественных форм холинэстеразы. Они обнаружили, что частично очищенный препарат сердца крысы состоит из двух или более компонентов. Затем фермент сыворотки крови человека был разделен на несколько электрофоретически отличных фракций [Dubbs et ah, 1960]. Вслед за этим установили, что единичная полоса активности, полученная при помощи электрофореза на бумаге, разделяется на четыре или более фракций при электрофорезе в крахмальном геле [Harris et ah, 1962].