В тканях человека и животных встречается два различных фермента этого типа: ацетилхолинэстераза (истинная холинэстера-за; ацетилхолингидролаза) - в эритроцитах и нервной ткани и холинэстсраза (иеспецифическая, или псевдохолинэстераза, ацилхолинацилгидролаза), которая широко распространена во многих тканях и в плазме крови.
Открытие ацетилхолина [Henry Dale, 1914] было событием, имеющим большое значение для физиологии и фармакологии, поскольку это соединение играет важную роль в нейрогумораль-ной передаче. Было предположено, что действие ацетилхолина связано с изменением проницаемости нервных и мышечных волокон для ионов натрия таким образом, что возникающие при этом электрические потенциалы обеспечивают передачу нервных импульсов. После того как ацетилхолин будет гидролизовап аце-тилхолинэстеразой, восстанавливается электрическая нейтральность, что дает возможность нервному или мышечпому волокну воспринимать следующий импульс. В отсутствие фермента мембраны остаются поляризованными, вследствие чего проведение импульсов невозможно. Независимо от того, верна эта теория или нет, нет сомнения в том, что реакция, катализируемая ацетил-холинэстеразой, играет важную роль в проведении нервного импульса.
Ни холинэстераза, ни ацетилхолинэстераза не являются высокоспецифическими по отношению к субстрату: оба фермента гидролизуют ряд нехолиновых эфиров, включая углеродный аналог ацетилхолина 3,3-диметилбутилацетат. Оба фермента одинаково ведут себя при изменении длины алкильной цепи в ряду нехолиновых алифатических эфиров, проявляя максимум активности в присутствии бутиловых эфиров, но их поведение заметно различается по отношению к соединениям с различным размером ацильной группы. Максимальная активность ацетилхолинэстеразы проявляется при взаимодействии с ацетатами; с бутиратами она обычно не взаимодействует, в то время как холинэстераза проявляет максимум активности в присутствии бутиратовв качестве субстрата [Adams, Whittaker, 1949].
