Большинство этих исследований выполнено па гомогена-тах печени, и в настоящее время имеется лишь несколько сообщений об использовании ингибиторов при определении сывороточной активности глюкозо-6-фосфатазы.
Фруктозо-1,6-дифосфатаза, подобно глюкозо-6-фосфатазе играет важную роль в глюконеогенезе. Этот обнаруженный в печени и других тканях цитозольный фермент катализирует образование фруктозо-6-фосфата из фруктозо-1,6-дифосфата. Его активность можно измерить с помощью сопряженных ферментативных реакций, осуществляющихся в присутствии фосфогексозоизомеразы и НАДФ-зависимой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Недостаточность фруктозо-1,6-дифосфатазы была обнаружена на биопсийном материале печени, взятом у детей при гипогликемии на фоне голодания и при метаболическом ацидозе [Baker, Winegrad, 1970].
Многие экзогенные вещества, особенно лекарственные соединения, имеющие в своем составе фенольную группу, детоксициру-ются в печени и других тканях посредством превращения в водорастворимые сульфатные эфиры. Реакция образования фенил-сульфатов обратимо катализируется арилсульфатазами, которые широко распространены в тканях многих животных и человека. Кроме двух митохондриальных арилсульфатаз (А и В), существует также нерастворимая форма (арилсульфатаза С), обнаруженная в микросомах (Dodgson et al., 1956). Эти формы значительно отличаются друг от друга по своей специфичности и субстратам: арилсульфатазы А и В легко гидролизуют р-нитро-катехолсульфат, в отношении которого арилсульфатаза С не проявляет никакой активности; с другой стороны, формы А и В практически неактивны в присутствии р-ацетилфенилсульфата и р-нитрофенилсульфата, легко гидролизующихся при действии арилсульфатазы С. Формы А и В этого фермента можно разделить при помощи электрофореза.
