При электрофоретическом исследовании сыворотки
крови человека Baron и Bell (1962) выделили вплоть до четырех зон
изоцитратдегидрогеназной активности, три из которых были выделены при
электрофорезе тканевых экстрактов. Campbell и Moss (1962) получили только два
пика активности при изучении экстрактов сердца и печени человека: стабильную
быструю фракцию с Кт 1,03 М для
изоцитрата и более лабильный медленный компонент с Кт -4 М.
Количество наблюдаемых фракций, видимо, зависит от рН буфера. В то время как
Baron и Bell получили лучшее разделение при рН 8,6, значения активности
фермента были выше при рН 7,4, Campbell и Moss использовали буфер, значение рН
которого составляло 6,2.
Цитозольные и митохондриальные формы
НАДФ+-зависимой изоцитратдегидрогеназы отличаются по своим иммунохимическим и
электрофоретическим свойствам . Bell и Baron (1968) обнаружили интересное
отличие в ферментах клеточного сока и митохондрий сердца и печени крыс. В то
время как фермент клеточного сока сердца содержит как быстрый, так и медленный
изоферменты, причем преимущественно первый, в митохондриальной фракции имеется
только медленный компонент. Супернатант печени содержит только быстрый
изофермепт, тогда как митохоидрии - обе фракции.
Открытие того факта, что
НАДФ+-изоцитратдегпдрогеназа встречается в множественных формах, дает
объяснепие неудачным попыткам выявить повышение сывороточной активности после
инфаркта миокарда вопреки факту, что сердечная мышца является богатым
источником фермента. Campbell и Moss (1962) показали, что в сердце в основном
превалирует нестабильный электрофоретический медленный изофермент и что при
попадании в сыворотку после инфаркта он быстро теряет свою активность. При
заболеваниях печени характерный быстрый изофермент достаточно стабилен, что
дает возможность зарегистрировать высокие уровни фермента в сыворотке крови.
