В общем повышение активности аланннтрансаминазы является наиболее специфичным признаком заболеваний печени. Повышение активности этого фермента редко обнаруживается при сердечных или мышечных заболеваниях, если вторично не затрагивается печень.
Он также фосфорилирует фруктозу, мапнозу и другие гексозы с образованием в одних и тех же условиях соответствующих гек-созо-6-фосфатов.
Его активность может быть определена при помощи инкубирования препарата, содержащего фермент, с глюкозой и АТФ и измерения скорости образования глгокозо-6-фосфата в присутствии НАДФ4-зависимой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в качестве индикаторного фермента.
Несмотря на значительное содержание этого фермента в тканях, особенно в печени и адипоцитах, активность его в нормальной плазме незначительна. Тем не менее в сыворотке крови пациентов с острым гепатитом обнаружены высокие значения активности этого фермента [Schmidt et al., 1958].
Гексокиназа из эритроцитов человека электрофоретически разделяется па ряд фракций. Eaton и др. (1966) описали 7 фракций, тогда как Holmes др. (1967) - только две в гемолизатах взрослых пациентов и три в гемолизатах новорожденных. Eaton и др. (1966) показали также, что в обогащенных ретикулоцитами гемолизатах присутствует значительно более подвижный изофермент. Однако Kaplan и Beutter (1968) предположили, что необычные фракции, обнаруженные Eaton и др., могли быть обусловлены ассоциированием молекул изоферментов.
При исследовании содержания изоферментов гексокипазы в других тканях человека найдено, что изоферментный состав печени и жировой ткани человека близок к составу соответствующих тканей крыс. Описаны четыре фракции гексокиназной активности, одна из которых, видимо, связана с потреблением глюкозы, так как не обнаруживалась в печени голодающих пациентов и была представлена у нормально питающихся индивидуумов.
