Большинство исследований глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы у человека было выполнено на гемолизатах, но существуют и другие богатые источники этого фермента, такие, как молочная железа млекопитающих, кора надпочечников, селезенка, тимус лимфатические узлы [Glock, McLean, 1954]. Относительно низкие? активности обнаружены в печени, скелетной мускулатуре и почках [Weber, 1961]. В отсутствии гемолиза в сыворотке крови отмечается слабая активность.
Интерес к ферменту эритроцитов повышается вследствие его важности при развитии лекарственных гемолитических анемий и при врожденных серповидноклеточных анемиях. Эти заболевания часто связаны с недостаточностью глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы [Carson et al., 1956] и с появлением электрофоретических разновидностей фермента [Boyer et al., 1962; Kirkman, Hendrickson, 1962].
Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа необходима в клинической лаборатории в качестве реагента для количественного определения глюкозы [Schmidt, 1961] и в качестве индикаторного фермента для определения активностей таких ферментов, как креатинкина.
Появление электрофоретически различных форм глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы было впервые показано в тканях крысы Tsao (1960), а в гемолизатах человека - Воуег и др. (1962), Kirkman и Hendrickson (1962). Около 20% молодых мужчин среди американских негров имели эритроцитарный фермент А, который мигрирует немного быстрее при электрофорезе по сравнению с ферментом В, встречающимся у других мужчин негроидной расы и у мужчин кавказских национальностей [Boyer et al.,. 1962; Beutler et al., 1962; Davidson et al., 1963]. Чтобы отличать эти полосы от полос, получаемых при недостаточности фермента, они обычно обозначаются как А-f- и В+ соответственно. Около 200 различных разновидностей глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в настоящее время идентифицировано при помощи электрофореза пли посредством исследования их каталитических свойств.
