Этот фермент широко распространен в тканях, особенно в печени, мозге и скелетной мускулатуре [Robert et ah, 1950], но его активность в нормальной сыворотке, подобно активности лактатдегидрогеназы, весьма высока [Robert et ah, 1961].
Активность триозофосфатизомеразы может быть определена при использовании глицеральдегид-3-фосфата в качестве субстрата в системе, в которой образовавшийся диоксиацетонфосфат peaгирует с НАД Н в присутствии глнцерол-3-фосфатдегидрогеназы [Robert et al., 1961].
Активность фермента в сыворотке повышается при опухолевых заболеваниях и особенно при метастазах в печени [Robert et al., 1961]. Увеличенный уровень активпости был также обнаружен и при таких заболеваниях, как инфаркт миокарда, гепатиты, циррозы и прогрессирующая мышечная дистрофия [Giusti, Piccinino, 1963]. Недостаток триозофосфатизомеразы в эритроцитах описан при врожденной несфероцитарной гемолитической анемии [Schneider et al., 1965].
Глюкозофосфатизомераза, подобно триозофосфатизомеразе, обратимо превращает альдогексозофосфат в кетогексозофосфат. Это также ключевой фермент гликолиза. Этот фермент катализирует взаимопревращения D-глюкозо-б-фосфата и D-фруктозо-б-фосфата.
Так как в эритроцитах содержание глюкозофосфатизомеразы в 100 раз выше, чем в сыворотке, очень важно избежать гемолиза при сборе крови для определения активности этого фермента.
Оптимум глюкозофосфатизомеразы находится в области рП 7,2-8,2 при использовании в качестве субстрата глюкозо-6-фосфата, а обратпая реакция осуществляется быстро при рН 8,2-8,5 [Bodansky, 1953]. Для реакции не требуется активаторов и коферментов, но реакция конкурентно ингибируется 6-фосфоглюконатом [Parr, 1956] и инактивируется ионами ртути. Фермент является относительно стабильным, и сыворотка может сохраняться в течение нескольких педель при 4° С без заметной потери активности.
