Уменьшение поглощения при 340 нм служит мерой альдолаз-ной активности. Этот метод имеет преимущества перед методом, предложенным Warburg, так как равновесие триозофосфатизоме-разноп реакции смещено в сторону образования дноксиацетон-фосфата.
Во всех перечисленных методах применяют как субстрат фруктозо-1,6-дифосфат, в то время как Wolf и др. (1957) предложили метод, при котором в качестве субстрата используется фруктозо-1-фосфат. Этот метод имеет ценность при изучении аль-долазы печени.
Измерение активности сывороточной альдолазы нашло применение при исследовании злокачественных заболеваний, после того как в 1923 г. было обнаружено увеличение гликолитнческой активности в опухолевых тканях [Warburg, Minami, 1923]. Повышенная активность наблюдается у части больных с новообразованиями [Baker, Govan, 1953] и находится в прямой зависимости от активности злокачественного процесса.
Повышенная активность альдолазы обнаружена в сыворотке больных с заболеваниями печени, особенно при остром гепатите. Интересно отметить, что в то время как отношение активности фермента с фруктозо-1,6-дифосфатом к активности фермента с фруктозо-1-фосфатом в норме для сыворотки составляет 5-12, это же соотношение близко к единице в сыворотке больных гепатитом или при заболевании печени, связанном с нарушениями накопления гликогена [Schapira, 1961].
Редкое метаболическое нарушение, выраженное в неспособности альдолазы печени утилизировать фруктозо-1-фосфат, встречается при наследственной гиперчувствительности к фруктозе [Hers, Joassin, 1961; Perheentupa et al., 1962; Froesch et al., 1963]. У таких больных альдолазная активность составляет 50% и более от нормы при использовании в качестве субстрата фрук-тозо-1,6-дифосфата. Это позволяет предположить, что заболевание обусловлено образованием аномальной альдолазы В, в то время как альдолаза А остается нормальной [Schapira et ah, 1968].
