До недавнего времени предполагали, что фермент, действующий на фруктозо-1-фосфат, отличается, от фермента, расщепляющего фруктозо-1,6-дифосфат. Однако последние работы по изучению распределения и свойств изоферментов альдолазы показали, что на оба субстрата действует один фермент. Альдолаза животных клеток разделяется на три фракции - А, В и С, соответственно изолированные из мышц, печени и мозга. Альдолаза, выделенная из мышц, гомогенна при ее электрофорезе, а электрофокуснровка выявляет 5 изоферментов [Susor et al., 1969]. Альдолаза из печени и почек разделяется при электрофорезе на 5 полос: две главные - А и В и три, занимающие промежуточное положепие, в то время как С-фермент мозга разделяется на 5 полос, располагающихся ближе к аноду [Рен-hoet et al., 1966; Foxwell et al., 1966]. Смешивание A-, В- и С-фер-ментов в различных попарных комбинациях приводит к появлению 5 изоферментов, и поэтому можно предположить, что различные альдолазы представляют собой тетрамеры, содержащие субъединицы по крайней мере двух типов [Penhoet et al., 1967]. Это предположение подтверждается данными электронной микроскопии [Rutter et al., 1968], хроматографией no сродству к субстрату. У изоферментов частично очищенной альдолазы, полученной из мозга крыс, наблюдается увеличение отношения активности фермента с фруктозо-1,6-дифосфатом к активности с фруктозо-1-фосфатом [Foxwell et al., 1968; Baron et al., 1969].
Альдолаза, выделенная из мышц, быстро расщепляет фрукто-зо-1.6-дифосфат, но практически не действует на фруктозо-1-фосфат, в то время как альдолаза печени обладает одинаковой активностью по отношению к обоим субстратам. Эти данные совпадают с предположением, что изофермент А обладает незначительным сродством к фрукто-зо-1-фосфату, в то время как изофермент В реагирует с двумя субстратами.
Скелетные мышцы наиболее богаты альдолазой, и поэтому свойства фермента в нормальной сыворотке подобны свойствам мышечного фермента.
