Сердечная мышца также богата альдолазой, которая, подобно альдолазе скелетной мускулатуры, представлепа А-формоп. Фермент почек напоминает альдолазу печени и, так же как и последняя, легко отделяется от альдолазы мозга при электрофорезе. Альдолаза обнаружена в основном в цитоплазме, но существует также альдолаза, связанная с ядром. Альдолаза имеет молекулярную массу около 158 000 [Gracy et al., 1969]. рН-опти-мум фермента около 7,0, но Dounce и др. (1950) обнаружили альдолазу с двумя пиками активности - при рН 7,2 и 8.3.
Для клинических целей активность альдолазы обычно определяется в сыворотке, но следует помнить, что альдолаза содержится в большом количестве в эритроцитах, лейкоцитах [Beck, 1955] и тромбоцитах [Dale, 1960], и поэтому следует тщательно готовить образцы для анализа.
Для определепия активности альдолазы применяют различные методы. Оригинальный метод Meyerhof и Lohmann (1934) основан на неустойчивости к щелочам триозофосфатов, которые определяют с помощью обработки NaOH, а количество получающегося неорганического фосфата измеряют стандартными методами. Этот метод был модифицирован и приспособлен для определения активности сывороточной альдолазы Schapira и др. (1955). Подобный принцип применен в широко распространенном методе Sibley и Lehninger (1949), при котором свободные триозы оцениваются колориметрически после щелочного гидролиза с помощью их дипитрофеиилгидразипов. Гидразин добавляют в реакционную смесь для ингибирования триозофосфатизомеразы - фермента, присутствующего в сыворотке и осуществляющего превращение глицеральдегидфосфата в диоксиацетонфосфат.
Благодаря присутствию триозофосфатизомеразы соотношение глицеральдегидфосфата и диоксиацетопфосфата постояппо и реакция продолжается до полного завершения. Увеличепие в поглощении при 340 нм является показателем активности альдолазы.
