Глутаматдегидрогепаза представлена в нормальной сыворотке крови в побеленных (следовых) количествах, по при заболеваниях печени могут наблюдаться повышенные активности. Принципиальное значение этого фермента в клинической лаборатории заключается в определении митохондрнальных нарушеппй, особенно в печени.
Спектрофотометрическис методы, предложенные для определения активности глутаматдегидрогеназы, основаны как па прямой, так и па обратной реакциях. Равновесие реакции сдвинуто в сторону формирования глутамата, и более высокие скорости реакции наблюдаются при использовании в качестве субстрата а-кетоглутарата. Сыворотку добавляют к раствору НАД-Н, хлорида аммония и АДФ в буфере при рН 8,5 и реакция инициируется: добавлением субстрата, а-кетоглутарата. Оптимальные условия для этого процесса при 25 °С описаны недавно в журнале-Deutsches Gesellschaft fiir Klinische Chemie (1972), а при 37° С - Jung и др. (1972-1973), которые ввели L-лейцин в реакционную смесь, так как эта аминокислота, подобно АДФ, также активирует фермент.
Определение активности глутаматдегидрогеназы в сыворотке крови не нашло применения в дифференциальной диагностике заболеваний печени [Gerlach, 1957]. Этот фермент отличается от-большинства ферментов печени тем, что наибольшее повышение его активности наблюдается при внепечепочной механической желтухе; это противопоставляется умеренным значениям, отмечаемым при остром гепатите и других гепатоцеллюлярных заболеваниях [Schmidt Е., Schmidt F., 1962, 1963]. Так как фермент почти исключительно содержится в митохондриях, трудно совместить повышение активности в сыворотке при механической желтухе с тем, что наблюдается при клеточных заболеваниях печени.
