Повышение 6-глюкуронидазной активности мочи также отмечается при других заболеваниях мочеполовой системы [Bank, Bailine, 1965]. Roberts и др. (1967) обнаружили повышение активности этого фермента в моче у пациентов с симптоматически нормальной мочеполовой системой и предположили, что этот фермент может иметь небольшое диагностическое значение при распознавании инфекционных заболеваний данной системы органов.
Аминопептидазы действуют на N-концевые аминокислотные остатки белков, в то время как карбоксипептндазы отщепляют СООН-концевые аминокислотные остатки. Лейцннамннопептндаза особенно эффективна, если N-концевой аминокислотой является L-лейцин, но также разрушает пептидные связи в случае N-koh-цевых фенилаланина, триптофана, гистидина или тирозина. Этот фермепт также отщепляет амидные группы от различных аминокислот, особенно от лейцина, норлейцнна и норвалнна:
Лейцинаминопептидаза широко распространена в тканях человека, причем наиболее богатые источники ее - тонкий кишечник, почки и печень [Rutenburg et al., 1958]. Имеет молекулярную массу 80 000 и активируется ионами Со++, Мп++ или Mg++ в зависимости от используемого субстрата и тканевого источника фермента. Лейцинаминопептидаза ингибируется цианидом и ЭДТА, тогда как в присутствии фторида и цитрата активность этого фермента не изменяется.
Обнаружено существование множественных форм этого фермента в сыворотке крови человека [Lawrence et al., 1960; Kow-lessar et al., 1960]. При электрофоретическом разделении в норме выявляется только одна зона активности (А), связанная с быстрой фракцией аг-глобулинов в случае крахмальпого геля или с глобулинами при электрофорезе на других средах. Источником второго компонента активности (В), обнаруженного в зоне, видимо, является плацента, так как этот изофермент выявляется в сыворотке крови беременных [Kowlessar et al., 1961; Meade, Rosalki, 1964]. Этот же компонент (В) обнаружен в сыворотке женщин, принимающих противозачаточные таблетки, и в сыворотке пациентов с ожоговыми повреждениями или при механической желтухе. Beckman (1967) предположил, что источником изофермента В является печень.