При обострениях заболевания значения активности могут повышаться, приближаясь к значениям, характерным для острого гепатита [Wroblewski, La Due, 1955]. Нормальные значения обычно паблюдаются при желудочно-кишечных заболеваниях, если только патологический процесс не затрагивает печень.
В норме сыворотка крови содержит только цитозольный изо-фермент аспартаттрансаминазы, однако ряд исследователей обнаружили присутствие митохондриального изофермента в сыворотке больных, перенесших инфаркт миокарда [Massarat, Lang, 1965; Boyde, 1968b], так же как и у пациентов с гепатитом и активным цирротическим процессом [Schmidt, Schmidt, Otto, 1967].
Несмотря на то что общая трансаминазная активность обычно повышается при прогрессивной мышечной дистрофии, результаты изучения изоферментпого состава более противоречивы. Каг и Pearson (1964) не обнаружили митохондриального фермента в сыворотке, a Mannuci и др. (1965) находили небольшие количества его в одном или двух случаях, в то время как Boyde (1968) сообщил о заметном повышении этого изофермента в каждом из 6 случаев.
Аланинтрансаминаза, так же как и аспартаттрансаминаза, широко распространена в тканях человека, но самое большое количество фермента содержится в печени. Следовательно, измерение активности этого фермента в сыворотке имеет большее диагностическое значение либо при подтверждении, либо при исключении заболеваний печени.
В данной реакции в качестве простетической группы выступает пиридоксальфосфат, как описано на с. 38. Эта реакция высокоспецифична по отношению к субстрату, так как только а-ами-нобутират способен замещать аланин, однако в этом случае скорость реакции будет много ниже.
Несмотря на то что митохондриальные и цитозольные формы выявлены в тканях крыс, до сих пор нет данных о наличии множественных форм этого фермента в тканях человека.
