Определение креатинкиназы в сыворотке особенно полезно при диагностике мышечных расстройств, например при прогрессивной мышечной дистрофии и полимиозитах [Ebashi et ah, 1959; Dreyfus et al., 1960а]. Повышенные значения проявляются у нормальных индивидуумов после энергичных физических упражнений, после случайной гипотермии [Maclean et ah, 1968] и после хирургических вмешательств.
Повышение активности креатинкиназы в сыворотке при гипотиреозе может быть обусловлено генерализованным увеличением мембранной проницаемости [Doran, Wilkinson, 1975]. Необычно низкие значения активности наблюдаются при тиреотоксикозе, даже если атрофия мышц четко выражена линейной по дистрофии мыши составляет половину от активности, присущей мышечной ткани нормальной мыши. Вначале казалось, что аденилаткиназа в основном содержится в мышечной ткани, тем не менее ее присутствие было продемонстрировано в других тканях, включая эритроциты [Altman, 1959].
Для определения активности аденилаткиназы предложено несколько методов. Спектрофотометрический метод Kornberg и Pri-сег (1951) напоминает метод, предложенный Tanzer и Gilvarg (1959) для креатинкиназы. Субстратами реакции являются АТФ и АМФ, а образующийся АДФ реагирует с фос-фоенолпируватом в присутствии пируваткиназы. Продуцируемый пируват определяется при помощи лактатдегидрогеназы при наличии НАД-Н. Todd и Вагоп (1965) показали, что результаты, полученные при помощи этого метода, хорошо коррелируют с результатами, полученными с применением обратной реакции, где в качестве субстрата используется АДФ [Oliver, 1955].
Todd и Baron (1965) обнаружили, что плазма крови является более подходящей средой для определения аденилаткиназной активности, так как сыворотка часто содержит значительные количества аденилаткиназы, источником которой являются тромбоциты. Нормальные значения активности обычно наблюдаются у пациента с мышечной дистрофией и другими миопатиямн, а также при инфаркте миокарда, циррозе, злокачественных заболеваниях и при ряде других патологических состояний.
