Отсюда можно заключить, что аденилаткиназа имеет небольшое клиническое значение. Повышенные значения активности этого фермента были обнаружены в сыворотке больных с мышечной дистрофией [Klei-ne, Chlond, 1966] и после инфаркта миокарда [Schreiber, 1964; Lehmann et al., 1966].
Обратно пропорциональная взаимосвязь с уровнем креатинкиназы в сыворотке выявлена у больных с заболеваниями щитовидной железы [Doran, Wilkinson, 1971]. При микседеме уровень креатинкиназы обычно повышен, а активность аденилаткиназы нормальная или несколько снижена, тогда как при тиреотоксикозе активность креатинкиназы снижена, а активность аденилаткиназы слегка увеличена.
Три электрофоретически различных типа эритроцитарпой аденилаткиназы (1,2-1 и 2) обнаружены в популяциях английских и американских негров , однако изоферменты аденилаткиназы в настоящее время не представляет клинического интереса.
Фосфоглюкомутаза представляет собой растворимый фермент, который обратимо катализирует превращение глюкозо-фосфата в глюкозо-6-фосфат. Вначале эта реакция рассматривалась как внутримолекулярная, однако в настоящее время известно, что глюкозо-1,6-дифосфат участвует в реакции в качестве кофермента. Этот более специфический механизм, таким образом, представляет собой превращение кофермента в продукт с последующим фосфорилированием исходного материала, что возмещает убыль кофермента. Кинетика реакции описана Bodansky (1961). Этот фермент отличается от других фосфатпереносящих систем тем, что не нуждается в АТФ и других нуклеотидфосфатах. В его пептидной цепи содержится фосфосериновый остаток, который, по-видимому, взаимодействует с глюкозо-фосфатом с образованием глюкозо-1,6-дифосфата. Дифосфогли-церат также может быть коферментом, стимулируя фосфоглюко-мутазную реакцию в отсутствие глюкозо-1,6-дифосфата [Alpers, 1968]. Фосфоглюкомутаза получена в кристаллическом виде из мышечной ткани кролика. Молекулярная: масса этого фермента приблизительно 74 000.
