Понимание того, что внутриклеточные ферменты могут появляться в циркулирующей крови из поврежденных тканей, послужило толчком к исследованию ферментного набора тканей вообще и активности ферментов в сыворотке. В настоящее время аспартаттрансамипаза является, вероятно, наиболее часто определяемым ферментом в клинических лабораториях.
Тем не менее изоферменты различаются по аминокислотному составу; так, N-концевой аминокислотой цитоплазматического фермента является аланин, а в митохондриальном ферменте - серии.
С точки зрения структурных отличий не удивительно, что изоферменты различаются по своим физико-химическим свойствам. Возможно, более замечательным фактом является то, что эти белки имеют похожие каталитические свойства. Антисыворотка на изофермент сердца человека реагирует с гомологичным антигеном и не реагирует с другим изофермептом. Также сывороточный фермент человека и очищенный цитозольный фермент реагирует с аптисывороткой к цитозолыюму ферменту сердца свиньи, в то время как очищенный митохондриальный фермент человека не реагирует [Lang, Massarat, 1965]. Митохопдриальпая аспартаттрансамипаза более устойчива к нагреванию, а цитозольный компонент ингибируется неорганическим фосфатом.
Экспериментальные исследования относительных скоростей исчезновения введенных изоферментов из крови показали, что митохондриальная аспартаттрансаминаза элиминируется значительно-быстрее цитозольного фермента [Wakim, Fleisher, 1963; Fleisher, Wakim, 1963]. Этот вопрос более подробно обсуждается в главе 6.
Существуют доказательства, что ни один из этих компонентов не является гомогенным. Множественные формы анионного фермента обнаружены электрофоретически в сыворотке крови человека [Boyde, Latner, 1962; Block et al., 1964], в тканях крыс, в сердце свиньи и сердце человека [Decker, Rau, 1963], а митохон-дриальная аспартаттрансаминаза в печени крыс была разделена на два или три изофермента [Bhargava, Sreenivasan, 1968; Gab-rielli, Orfanos, 1968].