Особенно много этого фермента содержится в сердечной
мышце, скелетной мускулатуре, печени и почках, причем значительные количества
этого фермента обнаруживаются в митохондриях, микросомах и цитозоле. Оптимум рН
7,4-8,1. В присутствии НАД+, кроме малата, он окисляет ряд
а-гидроксидикарбоксила-тов, например L-тартрат [Davies et al., 1957].
Митохондриальный и цитозольный ферменты, однако, заметно отличаются по
значениям Кт и числу оборотов [Grimm et al., 1961]. Эти отличия и относительная
чувствительность данных ферментов к ингибированию избытком оксалоацетата и
малата соответственно предполагают, что митохондриальный фермент
предпочтительно окисляет малат, тогда как цитозольный фермент - более
эффективный катализатор обратной реакции. Kaplan (1963) пришел к заключению,
что эти свойства могут быть причиной ингибирования окисления малата в цитозоле
и восстановления оксалоацетата в митохондриях. Несмотря на то что надосадочные
и митохондриальные фермепты печени крысы проявляют различные иммупо-химические,
электрофоретические и хроматографические свойства, ферменты клеточного
содержимого могут быть превращены в митохондриальную форму при помощи обработки
бутанолом. Из этого следует, что первая форма является комплексом
мито-хондриальпого фермента с липопротеипом [Sophianopoulos et al., 1960].
При электрофорезе митохондриальпого и
цитозолыюго фермента каждый из них может быть разделен на пять или шесть
фракций. В каждом случае субфракции проявляют идептичные каталитические
свойства [Thorne et al., 1963]. Так как молекула фермента состоит из двух
одинаковых субъедипиц, которые не могут формировать гибридные изоферменты,
Kitto и др. (1966) предположили, что электрофоретическая гетерогепность может
быть обусловлена конформационной изомерией, но эта точка зрения была отвергнута
[Schechter et al., 1968; Mann et al., 1968].
Некоторые фракции малатдегидрогеназы
млекопитающих являются НАДФ+-зависимыми [Henderson, 1968], но мы здесь
рассматриваем в основном зависимый от НАД+ фермент, встречающийся в сыворотке
крови человека.
