Молекулярная масса амилазы приблизительно 48 000, и в противоположность большинству ферментов, содержащихся в плазме крови, амилаза легко фильтруется в клубочках почек и появляется в моче [Blainey, Northan, 1967]. Основными источниками а-амилазы у человека являются соки поджелудочной и слюнных желез, однако незначительные активности этого фермента отмечаются также в других тканях, включая печень и скелетную мускулатуру. Широко обсуждается возможность присутствия амилазы в печени [McGeachin, Potter, 1960; Brosemer, Rutter, 1961; Torres, Olavarrjia, 1964; Aw, Hobbs, 1966; Joseph et al.. 1966].
Активность амилазы значительно возрастает в присутствии ионов хлора. Оптимум рН этого фермента располагается в пределах значений рН от 6,5 до 7,5. Амилаза содержит 1 грамм-атом или более кальция на 1 моль фермента [Vallee et al.. 1959], и ее ингибирование в присутствии ЭДТА, оксалата и цитрата обусловлено связыванием кальция этими соединениями.
При хроматографии на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой может быть выделено два компонента амилазы сыворотки крови кролика. Каждый из них, подобно компонентам амилазы сыворотки человека, имеет такую же электрофоретическую подвижность, что и фракция у-глобулинов [Berk et al., 1963]. Ранние сообщения о том, что сывороточная амилаза человека связана также с альбумином, не были подтверждены, видимо, вследствие того, что йод крахмальная реакция, используемая для этих целей, не является специфичной и сывороточный альбумин также взаимодействует с йодом [Wilding, 1963]. При помощи сахарогенных (основанных на освобождении Сахаров) методов практически невозможно выявить амилазную активность в зоне альбумина.
Несмотря на то что амилазы поджелудочной и слюнных желез человека имеют почти идентичные каталитические свойства и, видимо, неразличимы иммунологически [McGeachin, 1968],они незначительно отличаются по своей электрофоретической подвижности [Norby, 1964; Muus, Vnenchak, 1964] и разделяются при гель-фильтрации на ДЭАЭ-сефадексе [Aw, Hobbs, 1966]. Сходные результаты получили при электрофорезе в полиакриламидном геле амилазы поджелудочной железы свиней Rowe и др. (1968), которые показали, что каталитические свойства этих форм идентичны, поэтому можно предполагать идентичность активных центров ферментов.
