Цинксодержащий фермент алкогольдегидрогеназа
присутствует в дрожжах, а также в печени большинства видов, включая человека.
Этот фермент не очень специфичен по отношению к
субстрату; он реагирует с пекоторыми первичными и вторичными спиртами,
альдегидами и кетонами. Тем не менее изопропанол окисляется в присутствии
алкогольдегидрогеназы очень медленно, а метанол с этим ферментом вообще не
реагирует. Ряд альдегидов восстанавливается им более легко по сравнению с
ацетальдегидом, например гебутиральдегид и бензальдегид, но
алкогольдегидрогеназа может также восстанавливать формальдегид и альдегид
витамина А.
Несмотря на относительно слабую специфичность,
алкоголь-дегидрогеназа нашла применение в практике клинических лабораторий при
ферментативном определении этанола, однако в криминалистике для этих целей чаще
применяется газовая хроматография.
Алкогольдегидрогепаза конкурентно ингибируется
оксалатом по отношению к спирту, но если в реакции в качестве субстрата
принимает участие альдегид, то ингибирование носит неконкурентный характер.
Воздействие цианида и тяжелых металлов также приводит к инактивации фермента.
Механизм реакции включает образование тройного комплекса, но, так как фермент
формирует более стабильные комплексы с коферментом, чем с субстратом, тройной
комплекс легко распадается [Theorell et al., 1951; Geraci et al., 1967; Wong et
al., 1968]. McKinley-McKee и др. (1965) предположили, что появление нескольких
электро-форетических зон активности алкогольдегидрогеназы из печени лошадей
связано в большей степени с образованием ряда фермент-коферментных комплексов
нежели с существованием истинных изоферментов. Однако при последовательном
электрофорезе на колонках Pevicon и крахмальном геле уже выделено не менее
девяти изоферментов, часть из которых, видимо, является гибридными [Pietruszro
et al., 1969]. В работах Van Wartburg и др. (1965), Edwards и др. (1967) было
показано существование атипичной формы этого фермента в печени человека.
