При заболеваниях различных органов, кроме печени, значения активности остаются в пределах нормы, однако если при этих заболеваниях вторично вовлекается в процесс печень, то это может привести к повышению активности фермента. Например, Brown и Grisolia (1959) обнаружили повышение активности фермента во время шока, сопровождающего инфаркт миокарда. Активность этого фермента является также чувствительным индикатором токсичности различных веществ по отношению к печени, например золота, фенилбутазона и хлороформа [Reichard et al., 1960] или избыточных количеств алкоголя [Brohult, 1965; Goldberg, Watts, 1965; Konttinen et al., 1970].
Транскетолаза является ферментом пентозофосфатного цикла, который катализирует две различные реакции, включающие ксилу-лозо-5-фосфат. Этот пентозофосфат может реагировать с рибозо-5-фосфатом с образованием седогептулезо-7-фосфата и глицераль-дегид-3-фосфата или с эритрозо-4-фосфатом с образованием фрук-тозо-6-фосфата и глицеральдегид-3-фосфата. В любом случае активный гликоальдегид переносится с ксилулозо-5-фос-фата на рецепторный пептозо- или тетрозофосфат (Holzer et al., 1962). Тиаминпирофосфат (ТПФ) является важным кофактором этого фермента [Horecker, Smyrniotis, 1953; Racker et al., 1953].
Транскетолаза широко распространена в тканях, однако большинство определений активности при тиаминовой недостаточности было выполнено на эритроцитах. В плазме крови обнаружены незначительные количества этого фермента.
По методу Brin и др. (1960), рибозо-5-фосфат инкубируется с гемолизатом. Потребление пентозы оценивается колориметрически при помощи орсиполовой реакции, а количество образующейся фруктозы измеряется по результатам антроновой реакции. Методики Bruns и др. (1958) и Dreyfus (1962) основаны на колориметрическом определении седогептулезо-7-фосфата.
