Медицинская диссертация

     Рекомедации по написанию, работа с литературой 
     Возможность заказать поиск защищенных диссертаций

Видимо, наиболее удобным методом является методика, предложенная Horecker и др. (1953), когда образующийся глицераль-дегид-3-фосфат превращается в дигидроксиацетонфосфат при действии триозофосфатизомеразы и восстанавливается при помощи глицерофосфатдегидрогеназы в присутствии НАД Н. Окисление НАД-Н, определяемое спектрофотометрически при 340 им, является показателем транскетолазной активности. Этот метод модифицирован Smeets и др. (1971), которые предложили в качестве субстрата рибозо-5-фосфат. Часть его превращается через рибу-лезо-5-фосфат в ксилулозо-5-фосфат при помощи эритроцитарнон рибозофосфатизомеразы и рибулезо-5-фосфат-З-эпимеразы.
В клинике транскетолаза применяется в основном для диагностики тиаминовой недостаточности. Активность в эритроцитах постепенно снижается под воздействием тиаминдефицитноп диеты, но быстро возвращается до нормального уровня после введения тиамина. Низкие уровни наблюдаются при тяжелой церебральной форме заболевания, известного под названием бери-бери, для которого характерны глазные и эмоциональные нарушения, встречающиеся у хронических алкоголиков и при других формах бери-бери, обусловленных недостаточным питанием. Добавление тиаминпирофосфата в реакционную смесь восстанавливает активность фермента, если понижение активности вызвано недостаточностью тиамина, но не оказывает никакого влияния при наличии серьезных нарушений печени [Konttinen et al., 1970].
Повышенная транскетолазная активность в эритроцитах пациентов с недостаточностью глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы предполагает существование компенсаторного механизма [Bonsignore et al., 1961]. Противоположная ситуация возникает у больных с тиреотоксикозом, у которых Konttinen и Viherkoski (1968) продемонстрировали наличие пониженных значений транскетолазной активности наряду с высоким уровнем активности глюкозо-6-фос-фатдегидрогеназы.