В 1958 г. Bruns и др. обнаружили повышение активности фермента в сыворотке при гепатите и уремии, в то время как при инфаркте миокарда и хронических заболеваниях печени активность фермента была нормальной. Таким образом, в настоящее время определение активности транскетолазы в сыворотке имеет ограниченное клиническое применение.
у-Глутамплтраисфераза (известная также как у-глутамил-транспептидаза), впервые описанная Hanes и др. (1952), катализирует перенос у-глутамиловой группы с у-глутамилпептида па акцепторный пептид или па L-аминокислоту. Этот фермент также эффективен при переносе у-глутамиловой группы с более простых соединений, таких, как N-v-глутамилнафтиламид и N-v-глутамил-р-нитроанилид.
Y-Глутамилтрансферазная активность обнаруживается в ряде тканей человека, особенно в почках, однако значительное количество этого фермента выявляется также в печени и поджелудочной железе. В кишечнике, сердце и других тканях содержание фермента невелико. Определение активности этого фермента может быть полезным при изучении заболеваний гепатобилиарного тракта.
Сывороточная у-глутамилтрансфераза может быть разделена на несколько различных компонентов при помощи крахмального гель-электрофореза или колоночной хроматографии. Основная фракция нормальной сыворотки мигрирует вместе с быстрыми а2-глобулинами, в то время как две минорные полосы активности связаны с медленными аг-глобулипами. Активность минорных полос значительно возрастает при гепатите и закупорке желчного протока, однако диагностическая ценность изоферментов у-глута-милтрансферазы пока еще не выяснена [Orlowski, Szczejluk, 1967; Rutenberg et al., 1967; Kokot, Kuska, 1968].
Первым субстратом, использованным для определения активности у-глутамилтрансферазы, был глутатион [Hanes et al., 1952]. Однако, как было обнаружено, достаточно эффективными субстратами могут быть и более простые соединения, такие, как у-глутамила-минонитриты [Szewczuk, Orlowski, 1960], у-глутамиланилидин [Goldbarg et al., 1960] и у-глутамил-р-нафтиламид [Orlowski, Szewczuk, 1960].
