Медицинская диссертация

     Рекомедации по написанию, работа с литературой 
     Возможность заказать поиск защищенных диссертаций

При гепатите Dioguardi и др. (1961) обнаружили 6 компонентов, проявляющих аминопептидазиую активность в сыворотке крови. Фракционирование сыворотки в этом случае проводили при помощи градиентной элюцин на колонках с ДЭАЭ-целлю-лозой.
Электрофоретическая подвижность изофермента печени совпадает с подвижностью компонента В сыворотки, что подтверждает мнение Pineda и др. (1960) о печеночном происхождении изофермента В сыворотки крови. Изофермент почек обнаруживается во фракции 02-, В-глобулннов, тогда как фермент поджелудочной железы разделяется на две перекрывающиеся полосы в зонах В- н у-глобулинов. Главный компонент кишечного изофермента лейцинаминопептидазы обладает пизкой подвижностью. В отличие от быстрых изоферментов подвижность медленных форм снижается после предварительной обработки нейраминидазой. Видимо, медленные фракции лейцинаминопептидазы содержат концевые остатки сиаловой кислоты, которые отщепляются в результате действия нейраминидазы.
Для определения активности лейцинаминопептидазы широко используется такой субстрат, как L-лейцил-В-нафталамид, причем, количество отщепляющегося В-нафтиламина оценивается флюори-метрически [Roth, 1964] или колориметрически при взаимодействии с соответствующим хромогенным реагентом. Для этих целей может непосредственно применяться такой краситель, как тетразотированный диортоанзидин [Diazo Blue В], или реакция взаимодействия предварительно дпазотироваиного В-нафтиламина этилендиамингидрохлоридом.
Fleisher и др. (1958) использовали в качестве субстрата лей-цилглицин, а количество образующихся при этом лейцина и глицина измеряли при помощи иингидриновой реакции. Расчет активности фермента в этом случае более сложен, так как субстрат также может взаимодействовать с нингидрином.