Его активность может быть определена спектрофотометрически, на основании метода Beisenherz и др. (1953), в котором сыворотка (или другие ферментные препараты) предварительно инкубируется с НАД+ и АТФ. Для инициирования реакции добавляют 3-фосфоглицеральдегид и активность фермента рассчитывают по увеличению поглощения при 340 нм/мин. Альтернативным методом является метод Koutras и др. (1964), основанный на обратной реакции. В этом случае субстрат 1,3-дифосфоглицерат приготавливают непосредственно перед использованием из 3-фос-фоглицерата и АТФ при помощи фосфоглицераткиназы. Окисление НАД Н измеряется спектрофотометрически при 340 нм.
Вследствие очень высокой активности фермента в эритроцитах необходимо тщательно избегать гемолиза в образцах сыворотки или плазмы крови, предназначенных для определения этого фермента.
В настоящее время имеется несколько возможностей использования глнцеральдегидфосфатдегидрогеназы в диагностике. Повышение активности отмечается при остром гепатите, инфекционном мононуклеозе, остром инфаркте миокарда [Karliner et al., 1971] и при различных злокачественных заболеваниях [Merten, Solbach, 1961]. Недостаточность фермента в эритроцитах связана с серповиднокле-точной гемолитической анемией, что было обнаружено Harkness (1966).
Глутаматдегидрогеиаза является митохопдриальным ферментом, локализующимся в основном в печени, сердечной мышце и ночках, но небольшие количества его встречаются в других тканях, включая мозг, скелетную мускулатуру и лейкоциты. Это цинксо-держащий фермент с молекулярной массой 1 000 000.
Глутаматдегидрогеназы тканей человека могут быть разделены при помощи агар-гелевого электрофореза па 6 изоферментов. Фермент сердца, почек и селезёнки состоит в основном из двух быстрых изоферментов, вслед за которыми следуют три менее выраженные анодные полоски активности, еще одна фракция остается па старте, а то время как печень содержит катодпый изофермент в добавление к другим пяти [Van der Helm, 1962].
