Согласно расчетам, проведенным на основе седиментационного равновесия, молекулярная масса фермента, выделенного из плаценты человека, равна приблизительно 116 000, однако после обработки гуанидипгидрохлоридом (6 молей на 1 л) фермент распадается па компоненты, молекулярная масса которых 58 000. Таким образом, нативный фермент, видимо, является димером.
После того как Robinson и Pierce (1964) установили, что, за исключением фермента из кишечника, электрофоретическая подвижность сывороточной и тканевой щелочных фосфатаз заметно снижается после, предварительной обработки их нейраминидазой, внимание исследователей сосредоточено на выяснении роли сиа-ловой кислоты в осуществлении функции щелочных фосфатаз в тканях человека. Видимо, фосфатазы печени, плаценты, костной ткани и почек содержат концевые остатки сиаловой кислоты, удаление которых при действии нейраминидазы уменьшает общий отрицательный заряд на поверхности молекулы фосфатазы. But-terworth и Moss (1966), а также Ghosh и др. (1967) подтвердили, что во время обработки нейраминидазой от молекулы фермента отщепляется сиаловая кислота, и установили, что молекула плацентарного фермента содержит приблизительно 1,5% сиаловой кислоты. Эти авторы предположили, что все щелочные фосфатазы тканей человека представляют собой гликопротеиды. Фермент из слизистой оболочки кишечника либо не содержит остатков сиаловой кислоты, либо эти остатки вследствие своего стерического положения недоступны действию нейраминидазы.
Щелочная фосфатаза широко распространена в тканях человека, особенно много этого фермента в слизистой оболочке кишечника, остеобластах, стенках желчных протоков печени, прокси-мальныхотделах извитых канальцев почек, плаценте и в лактирующей молочной железе. В любом случаефермент расположен накдеточной мембране, где, принимает участие в процессах транспорта фосфата [Engslroni, 194(H)]. Необходимо отметить, что основными источниками щелочной фосфатазы являются те ткани животного происхождения, для которых большое [Рпяйп, 1967].