Активность ацетилхолинэстеразы в эритроцитах возрастает при эритробластической и сериовпдноклеточной анемиях [Sabine, 1959], а понижается при парокспзмальной ночной и гемоглобинурнн [Auditore, Hartmann, 1959].
Щелочные фосфатазы представляют собой группу относительно неспецифичных ферментов, которые в щелочных условиях гидро-лизуют ряд ортофосфатных эфиров. Эти ферменты отличаются от кислых фосфатаз, которые функционируют только при низких значениях рН, и от некоторых более специфичных фосфогидро-лаз, таких, как 5-нуклеотидаза и глюкозо-6-фосфатаза, которые проявляют оптимум активности в более или менее нейтральных условиях.
Первыми обнаружили юсфатазную активность в плазме крови человека Mavtland и Robison (1026), несмотря на то что уже было известно о существовании такой активности в некоторых животных и растительных тканях, дрожжах и микроорганизмах. Эта первая работа подробно цитировалась в ряде сообщений, особенно в обзорах King (1957) и Gutman (1959), поэтому нет необходимости детально рассматривать ее.
За последние 15 лет ряд исследователей сообщили о получении препаратов кристаллической щелочной фосфатазы из E.coli [Malamy, Horecker, 1964], слизистой оболочки кишечника крыс. Проводилась работа и по частичной очистке щелочных фосфатаз из тканей человека. Получение таких препаратов позволило изучить мехапизм каталитического действия [Fishman, Ghosh, 1967а; Nath, 1969] и выяснить структуру этого фермента.
Большое количество работ посвящено выяспению структуры выделенного из E.coli фермента, в активном центре которого содержится остаток серина [Milstein, 1964] и который является цинксодержащпм ферментом, причем при замещении цинка на кобальт не происходит потери активности [Plocke et al., 1962; Simpson, Vallee, 1969]. Атомы металла, видимо, необходимы для сохранения пространственной структуры фермента. Молекулярная масса фермента составляет приблизительно 89 000.
