L-фепилаланин нашел применение в изучении изоферментов щелочной фосфатазы. Eaton и Moss (1967) обнаружили, что активности щелочной фосфатазы и пирофосфатазы в препаратах слизистой оболочки кишечника человека в равной степени ингибируются L-фенилаланином, тогда как эти активности в препаратах печени не изменяются при данном воздействии. В лаборатории автора было установлено, что обнаруженная при передозировке глутетимида (glutethimide) повышенная активность щелочной фосфатазы в сыворотке крови пациентов ингибируется L-феннлаланином. Наряду с электрофоретическими исследованиями это позволило установить, что причиной повышения сывороточной активности фермента было повреждение слизистой оболочки кишечника [Henderson et al., 1970].
Другим ингибитором, избирательно действующим па различные щелочные фосфатазы тканей человека, является мочевина, однако ее действие более сложно [Butterworth, Moss, 1966b; Bir-kett et al., 1967; Bahr, Wilkinson, 1967]. Если в качестве субстрата используется фенилфосфат, то фосфатазная активность экстрактов печени и сыворотки крови пациентов с заболеваниями печени заметно возрастает при низких концентрациях мочевины (0,2-0,5 моль/л) [Bahr, Wilkinson, 1967], а при более высоких концентрациях мочевины (свыше 2 моль/л) отмечаются два различных ингибиторных эффекта. Все щелочные фосфатазы практически мгновенно, неконкурентно и обратимо ипгибируются мочевиной, однако наряду с этим эффектом существует зависимое от времени, температуры и рН необратимое торможение, которое может иметь некоторое значение для выявления тканевого источника повышения фосфатазной активности в сыворотке крови [Birkett et al., 1967]. Щелочные фосфатазы печени и почек сильно пнактнвируются мочевиной, однако этот эффект выражен в меньшей степени по сравнению с действием мочевины на фосфатазу костной ткани, которая при этом ингибируется практически полностью. Мочевина оказывает слабое ингибирующее действие на фосфатазу плаценты и совершенно не влияет на активность этого фермента, выделенного из слизистой оболочки кишечника.
