Aw и Hobbs (1968) тем не менее обнаружили определенные отличия в реакциях слюнных и панкреатических амилаз человека со специфическими антисыворотками. Кроме того, эти ферменты расщепляют картофельный и зерновой крахмал с различной скоростью. Картофельный крахмал более быстро гидролизуется в присутствии амилаз сыворотки крови, мочи и слюны в норме, в то время как зерновой крахмал быстрее гидролизуется при действии ферментов экстрактов поджелудочной железы и сыворотки пациентов с панкреатитом, а также полученного при стимуляции секретином дуоденального сока [Meites, Rogols, 1968]. Молозиво человека содержит шесть компонентов этого фермента, что было обнаружено при хроматографии па сефадексе G-100 и гель-электрофорезе в акриламине [Got et al., 1968].
Ряд исследователей изучали электрофоретически и хромато-графически амилазу мочи. Franzini (1965) выделил из концентрированной при помощи гель-фильтрации нормальной мочи две фракции фермента, которые мигрируют вместе с у- и 8-глобулина-ми, однако амилазная активность только у-глобулиновой фракции возрастала в моче больных панкреатитом. Так как активность р-глобулиновой фракции повышается в моче пациентов при остром гепатите, Franzini и Moda (1965) пришли к заключению, что источником этого компонента может быть печень, однако это предположение не было подтверждено.
Aw и др. (1967) исследовали сконцентрированную мочу больных хроническим пакреатитом и паротитом и обнаружили три зоны панкреатической амилазпой активности и три зоны, обусловленные присутствием изоферментов слюны. Изоферменты амилазы слюны обладают немного большей подвижностью при электрофорезе на агаровом геле. Панкреатические фракции сильно возрастают при панкреатите, а слюнные компоненты - при паротите.
Для изменения активности амилазы в биологических жидкостях предложено несколько методов, среди которых можно выделить пять групп.
