Аденозиндезаминаза конкурентно ингибируется р-хлормерку-рийбензоатом, поэтому Wolfenden и др. (1967) пришли к заключению, что молекула фермента содержит по крайней мере две реакционно активные тиоловые группы.
Аденозиндезаминаза сыворотки крови человека может быть разделена на несколько отдельных компонентов при помощи электрофореза, хроматографии и гель-фильтрации [Ressler, 1969; Nishihara et al., 1970]. Некоторые трудности возникают при интерпретации результатов исследований изоферментпого состава вследствие увеличения числа фракций при хранении, однако Spencer и др. (1968) показали, что этот эффект может быть в значительной степени снижен добавлением меркаптоэтанола к свежим препаратам фермента. Эти же авторы обнаружили генетический полиморфизм адепозиндезаминазы эритроцитов человека [Spencer et al., 1968]. Бычья аденозиндезаминаза встречается в виде трех различных форм - А, В и С, молекулярные массы которых составляют 200 000, 100 000 и 35 000 соответственно, и изофермент А, по-видимому, состоит из субъединиц типа С, связанных с другим белком [Ma, Fisher, 1969; Akedo et al., 1970; Lee et ah, 1971]. Akedo и др. (1970) показали, что аденозиндеза-миназы легких, печени и сыворотки крови человека состоят преимущественно из типа А, тогда как лейкоцитарный фермент - в основном из типа С. Аденозиндезаминаза желудка содержит как А-, так и С-изоферменты.
Аденозиндезаминазная активность может быть оценена при помощи определения скорости как потребления аденозина, так и образования инозина и аммиака. Методы первого типа базируются на спектрофотомотрических измерениях при 265 нм [Mitchell, McElroy, 1946], полярографических методах [Fiala, Kasinsky, 1961] или на использовании радиоактивно меченного аденозина [Chivot et al., 1970]. Так как эти методы малопригодны для определения сывороточной активности фермента, большинство исследователей используют методы второго типа.
