Для оценки количества аммиака, образующегося во время инкубации аденозина с сывороткой при рН 7,5, применялась реакция Berhelot [Martinek, 1963; Galanti, Giusti, 1966].
Другие исследователи определяли образование аммиака посредством микродиффузии [Conway, Cooke, 1939] или при помощи непрерывного титрования [Brady, OConnell, 1962]. Сравнительно недавно аденозиндезаминазная реакция была сопряжена с глутаматдегпдрогеназной системой и скорость образования аммиака измерялась при помощи спектрофотометрической регистрации скорости потребления НАД-Н при 340 нм [Ellis, Goldberg, 1970].
Spencer и др. (1968) измеряли скорость образования гипоксантипа посредством пуклеозидфосфорилазной и ксаптиноксидаз-ной реакции. Накопление мочевой кислоты регистрировали спек-трофотометрически при 293 нм.
При раковых заболеваниях сывороточная активность аденозин-дезаминазы возрастает в большинстве случаев [Straub et ah, 1975]. Эти наблюдения не были подтверждены исследованиями Schwartz и Bodansky (1959), которые обнаружили повышенные активности этого фермента в сыворотке пациентов со злокачественными заболеваниями только в 15% случаев. Сравнительно недавно появились сообщения о высокой частоте повышения активности при карциномах предстательной железы 5 мочевого пузыря [Bruttini et ah, 1969]. Koehler и Benz (1962) выявили повышение активности аденозиндезаминазы в сыворотке больных раком, а также при гепатите, циррозе и инфекционном
Диагностическое значение этого фермента при заболеваниях печени подтверждено Goldberg и др. (1966), которые предположили, что определение аденозиндезаминазной активности в сыворотке крови может оказать существенную помощь при выборе терапевтических или хирургических методов лечения механической желтухи. Так, высокие активности фермента обычно отмечаются при гепатите и циррозе, тогда как для механической желтухи, возникающей при прохождении камня через общий желчный проток, характерны нормальные активности фермента.
