Увеличение активности гексоаминидазы в
сыворотке крови в процессе беременности связано с амплификацией полосы, которая
была названа гексаминидазой Р [Stirling, 1972]. В эмбриональной ткани и тканях
взрослого человека описана полоса гексаминидазы С [Роепа-ru, Dreyfus, 1973;
Westwood, Raine, 1974], которая располагается ближе к аноду, чем изофермент А.
Эти изоферменты также гидролизуют
искусственные субстраты, такие, как
4-нитрофенил-2-ацетоамидо-2-дезокси-6-0-глюко-зид и сходные производные
а-нафтола или 4-метилумбеллиферо-на. Они более активны по отношению к производным
глюкозы, чем галактозы. Изоферменты А и В гидролизуют глобозид, но только
изофермент А расщепляет СМ2-ганглиозид [Sandhoff, 1970; Sandhoff, Wassle,
1971].
Гексоаминидаза А после обработки
нейраминндазой приобретает электрофоретические свойства и термостабильность
изофермента В, но идентичен ли этот продукт изоферменту В, до сих пор неясно
[Robinson, Stirling, 1968; Murphy, Craig, 1974; Srivastava et ah, 1974].
У пациентов с болезнью типа I выявлена
почти полная недостаточность гексоаминидазы A [Okada, OBrien, 1969], тогда как
у больных с заболеванием типа 3 недостаточность этих изоферментов выражена в
меньшей степени, но все-таки очень велика. [OBrien, 1969; Suzuki, Suzuki,
1970]. Многие исследователи признают, что даже очень незначительное увеличение активности
этих ферментов может значительно влиять на клинические проявления [Mudd, 1974].
Описан метод определения общей
гексаминидазной активности.
Образец инкубируют при 37° С в течение
10-30 мин в буфере рН 4,3-4,5 с 4-нитрофепил-2-ацетамидо-2-дезокси-В-В-глю-нозидом,
4-метилумбеллиферил-2-ацетамидо-2-дезокси-В-Е)-глюкозидом или с
соответствующими производными галактозы. Содержание освобожденного в процессе
реакции агликона определяют после добавления щелочного буфера с помощью
колориметрических или флуориметрических методов [Okada, OBrien, 1969].
