Сейчас признано, что активность этого
фермента отражает состояние рибофлавинового питания [Glatzle et al, 1968;
Beutler, 1969 d; Bamji, 1969]. Глутатионредуктаза состоит из двух молекулярных
форм; одна из них каталитически активна и связывает ФАД, активируя при этом
весь фермент, а другая - это апофер-мент, который активируется добавлением ФАД.
Подобным образом от поступления в
организм витамина Be зависит активность эритроцитарных трансаминаз; в условиях
in vitro пиридоксаль-5-фосфат активирует гемолизаты эритроцитов [Jacobs et al,
1968].
Активность глутатионпероксидазы зависит
от поступления в организм железа [Mac Dougall. 1972, Rodvien et al, 1974], а
также селена, ибо фермент активируется этим металлом [Rotruck et al, 1973;
Flohe et al, 1973; Smith et al, 1974; Awasthi et al, 1975]. Наконец, следует
отметить лишь частично подтвержденные данные о том, что дефицит железа влияет
на активность каталазы в эритроцитах [Beutler, Blaisdell, 1958; Balcerzak et
al, 1966].
При этих заболеваниях отмечен ряд
изменений эритроцитарных ферментов и глутатиона [Dreyfus et al, 1969; Rochant
et al, 1972; Valentine et al, 1973]. Между этими изменениями могут быть
выраженные различия даже в случае одного и того же воздействия. Так, низкая
активность ФФК и глутатионпероксидазы в крови пуповины значительно повышается в
условиях альтерации, тогда как активность пируваткиназы в этих условиях, в
частности У лиц с нарушениями эритропоэза, резко снижается. Согласно недавним
данным [Arnold et al.. 1974], наследственный дефицит пируваткиназы у больных
сидеробластической анемией, рефрактерной анемией и тлеющей лейкемии может быть
скорригиро-ван или инкубацией эритроцитов с изологичной плазмой, или инкубацией
гемолизатов с 6-меркаптоэтанолом.
Тем не менее активность фермента
снижена? при хронической миелоидной (гранулоцитарной) лейкемии и острой миелобластической
лейкемии и увеличена при острой лим-фоцитарной лейкемии и различных, не
связанных с лейкемией миелопролиферативных состояниях [Grossbard, Marks, 1970].
