По данным электрофореза дефектный
фермент имеет нарушенную подвижность [Wonneberger, Schroeter, 1974; Nakashi-nia
et al., 1974]. Хотя спленэктомия при дефиците пируваткиназы более уместна, чем
в случае Г-6-ФДГ, все же ее следует применять лишь в крайних случаях.
Этот врожденный дефект, наследуемый как
аутосомный рецессивный признак, после дефицита Г-6-ФДГ и пируваткиназы занимает
3 место в качестве причины, вызывающей HNSHA [Detter at al, 1968]. Дефицит ГФИ
приводит к нарушению нормального соотношения между Г-6-Ф и фруктозо-6-фосфатом
[Paglia, Valentine, 1974]. Клинически дефект не находит выражения, не считая
единичного случая сфероцитоза [Oski, Fuller, 1971]. Диагностика дефицита ГФИ
основана на биохимическом и флуоресцентном измерении ее сниженной активности в
эритроцитах [Blume, Beutler, 1972]. Хотя эффект спленэктомии не всегда полный,
как в случае наследственного сфероцитоза, все же эта операция улучшает
состояние больных HNSHA, вызванной дефицитом ГФИ [Beutler et al, 1974].
Этот довольно редкий эритроцитарный
дефект, выражающийся в нарушении кинетических свойств фермента, наследуется как
аутосомный рецессивный признак и встречается при анемии Фанкони как результат
хромосомных нарушений [Laehr et al, 1965]. В 2 случаях гексокиназного дефицита
показано отсутствие изофермента III, который вместе с изоферментом типа I
происходит из печени [Necheles et al, 1970; Atlay et al, 1970; Kaplan, Beutler,
1968]. Если клинически дефицит гексокиназы ограничивается HNSHA, то
биохимически наблюдаются снижение уровня 2,3-дифосфоглицериновой кислоты и
сдвиг влево кривой диссоциации кислорода, что в свою очередь может вызывать
снижение кислородной емкости эритроцита, которое не соответствует тяжести
анемии [Delivoria-Papadopoulos et al, 1969].
