Отметим также не имеющие клинических и
биохимических последствий (т. е. случайно сопровождающие другие заболевания)
отклонения активности каталазы, н-субъединицы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) [Miwa
et al, 1971], эпимеразы [Gitzelman, 1972; Gitzelman, Steinmann, 1973] и
инозинтрифосфатазы [Van-derheiden, 1969].
Как правило, эти нарушения клеточных
ферментов возникают как следствие различных экзогенных факторов, в том числе
патологических состояний.
Поскольку все биосннтетические процессы
в эритроцитах, а также потеря их предшественниками ядер заканчиваются за 1- 2
дня до момента их созревания в костном мозге и выхода в кровь, большинство
белков, уже находящихся в клетке, используется для последующих нужд
эритроцитов. Если концентрация таких белков, как гемоглобин и каталаза,
довольно стабильна в течение всего жизненного цикла, то другие, например
гексокина-за и аспартаттрансаминаза, значительно уменьшают свою активность в
процессе старения эритроцитов и изменяют свой профиль при образовании
ретикулоцнтов [Danon, Marikovsky, 1964; Loehr et al, 1958]. В зрелых клетках
ферментативная активность соответствует степени их созревания. С некоторыми
оговорками активность гексокиназы, ФФК, Г-6-ФДГ, пируваткиназы,
глицераль-дегндфосфатдегидрогеназы и холинэстеразы можно считать наиболее
чувствительной к возрастным изменениям эритроцитом. Активность этих ферментов
значительно увеличена у пациентов с ретпкулоцитозом. Кинетические
характеристики пируваткиназы изменяются в процессе старения эритроцитов
[Paglia, Valentine, 1970].
Из всех ферментов наиболее зависимой от
состава пищи является глутатионредуктаза, дефицитом которой ранее даже
объясняли возникновение различных гематологических расстройств, особенно
чувствительных к лекарствам [Waller, 1968; Wall, Benoehr, 1974].
