Сходное увеличение активности ферментов
в перптонеальном экссудате отмечается при других острых внутрибрюшинных
процессах, вызывающих увеличение активности амилазы крови.
Изофермент щелочной фосфатазы
поджелудочной железы и ее сока
отличается от этого же фермента в кишке относительной устойчивостью к
L-фенилаланину, высокой термолабильностыо, чувствительностью к мочевине [Warnes
et al., 1972] и иной элек-трофоретической подвижностью. Подобно изоферменту
щелочной фосфатазы почек, он также чувствителен к нейраминидазе и отличается от
изоферментов печени и кости. Панкреатические опухоли содержат отличный от
фермента Regan (встречается в плазме при некоторых опухолях)
высокочувствительный к теплу вариант. Учтенные вместе эти характерные качества
ферментов помогают при диагностике закупорки желчного протока и опухолевом
перерождении двенадцатиперстной кишки.
Для диагностических целей исследуют
только протеолитическпе ферменты, главным образом химотрипсин. Их способность к
перевариванию желатины используют для демонстрации участия поджелудочной железы
в фиброкистозных заболеваниях. Отсутствие таких ферментов ложно указывает на
возникновение кишечной непроходимости для мекония у новорожденных.
Некоторая часть секретируемого трипсина
и химотрипсина адсорбируется на слизистой оболочке тонкого кишечника и вместе с
эндопептидазами щеточной каймы и переносчиками участвует в переваривании
[Ugolev, 1972]. Инактивация ферментов может происходить в толстой кишке за счет
секреции ингибиторов, снижающих концентрацию трипсина (Goldberg, 1974).
Скорость транспорта ферментов через стенки толстой кишки и тонкой кишки может
определять их количество в просвете кишечника. Так, при использовании
слабительных средств более половины секретируемого в двенадцатиперстную кишку
химотрипсина появляется в испражнениях [Sale et al, 1974].
