Специфичность этого фермента менее
избирательна, чем для трипсина, хотя у них идентично расположены аминокислоты в
активном центре и во всей молекуле. Различие, однако, связано с разной
доступностью активного центра. Поскольку химотрипсин может атаковать связи,
прилежащие к тирозину, для определения его активности используют такие
синтетические субстраты, как этиловый эфир ацетил-Ь-тирозина или
ацетил-Б-тирозинампд. Подобно трипсину, химотрипсин обладает также
транспептидазной активностью.
Химотрипсин В и эластоза изучены меньше.
Оба фермента имеют сходную аминокислотную последовательность и активируются
трипсином, обладая таким же, как и он, активным центром. В отличие от многих
протеолитических ферментов эластаза вызывает деградацию волокон эластина и
некоторых других белков, т. е. как эндопептидаза она обладает определенной
специфич-ностью по отношению к расщепляемым связям.
Карбоксипептидазы активируются трипсином
и будучи экзо-пептпдазамп, способны в содержимом тощей кишки отщеплять
С-терминальную аминокислоту от полипептидной цепи. Содержащая цинк
карбоксипептидаза А имеет молекулярную массу 34 000, оптимум рН 7,5 и способна расщеплять
связи, объединяющие большинство аминокислот, исключая аргинин, лизин и пролин.
Карбоксипептидаза В расщепляет связи, принадлежащие только аргинину и лизину.
Синтетическим субстратом для
карбоксипептидазы А является бепзплокспкарбонплглицилфепнлаланин (или
триптофан). Довольно много известно о деталях строения панкреатической
карбоксипептидазы А, природе ее активного центра и механизме гидролиза
[Quiocho, Lipscomb, 1971]. Активный участок фермента отличается от такового у
трипсина, химотрипсина и эла-стазы.
Аминопептидазы также относятся к
экзопептидазам, которые могут удалять единичные аминокислоты с N-терминального
конца полипептида. В отличие от упомянутых ферментов, занятых распадом белков,
аминопептидаза секретируется поджелудочной железой в небольших количествах и
связана главным образом со щеточной каймой клеток слизистой оболочки тощей
кишки.
