Вероятно, имеется до 7 различных
ферментов, которые высвобождают все N-концевые аминокислоты, исключая пролин.
Лейцинаминопептидаза содержит цинк;
кроме полипептидов, она активна по отношению к дипептидам L-лейцилглици-ну,
L-лейцил-б-нафтиламиду, которые можно использовать в качестве синтетических
субстратов.
Дипептидазы различных типов специфически
действуют на определенные дипептиды и располагаются в щеточной кайме. Так,
дипептидаза глицилглицила специфична только по отношению к этому субстрату, но
не к трипептиду глицина или бензоилглн-цилглицину. Функция этих ферментов
заключается в гидролизе дипептидов, поступающих в клетку слизистой оболочки в
процессе поглощения.
Имеется ряд ферментов, которые за счет
эндопептидазной активности, направленной на различные связи, способны
расщеплять белки до мелких пептидов. Эти пептиды подвергаются деградации с одного
конца за счет карбоксипептидаз и с другого конца (уже в щеточной кайме) - за
счет аминопептидаз, при этом образуются единичные аминокислоты и дипептиды.
Последние затем гидролизуются в щеточной кайме. Основная роль в этой деградации
принадлежит трипсину и химотрипсину; поэтому необходимая секреция этих
ферментов первостепенно важна в осуществлении процессов переваривания белков.
Некоторые пищевые продукты богаты
нуклеопротеидами. Если белковая часть нуклеопротеидов отщепляется в первую
очередь, то РНК и ДНК подвергаются дальнейшей деградации. В секрете
поджелудочной железы содержатся ДНК-аза 1, расщепляющая ДНК до смеси
олигонуклеотидов и 5-мононуклеотидов, и РНК-аза, расщепляющая РНК за счет
гидролиза фосфатной связи, находящейся за атомом фосфора в пиримидиновых
нуклеотидах, этерифицированных в З-положении. Поэтому имеет место высвобождение
олигонуклеотидов и пиримидиновых нуклеозид-3-фосфатов.
