Хотя нативпые белки пищи чувствительны к
пепсинам, эффект наступает быстрее после предварительной денатурации продуктов
в процессе их приготовления. Пепсин переводит казеин молока в параказеин,
который в присутствии солей кальция образует нерастворимую творожную массу. У
телят в отличие от новорожденных детей подобный эффект вызывает другой
структурно сходный фермент - ренин, образующийся в сычуге. Поскольку период
действия пепсина в желудочном содержимом ограничен, то происходит только
частичное переваривание белков до полипептидов. Если же вследствие заболевания
желудка выход пепсина значительно
снижен, общая степень переваривания белков не страдает-из-за нормальной
панкреатической секреции фермента. Таким образом, пептическая активность
является желательным, но вовсе не обязательным методом для определения начала
распада пищевых белков.
Образование химотрипсина А из
химотрипсиногена А за счет трипсина включает в себя ступенчатую деградацию
полипептидной цепи, содержащей 5 дисульфидных поперечных сшивок. На первом
этапе расщепляется единственная пептидная связь, прилежащая к аргипиновому
остатку, с образованием активного фермента л-хпмотрипснна. Затем этот фермент
расщепляет соседнюю связь с высвобождением дипсптида Сер - Apr и образованием
Л-химотрипсина. Аутокаталитическая атака другой части молекулы с расщеплением
полипептпдной цепи и потерей ди-пептида Тре-Асп приводит к образованию
стабильно активного фермента сс-химотрипсина. Накопившись в достаточных
количествах, химотрипсин может затем атаковать химотрипсино-ген с
высвобождением Тре - Асп, символизируя первый этап образования неохимотрипсина
А. Последний затем деградирует в д-химотрипсин под влиянием трипсина и
химотрипсина с удалением Сер - Apr. В результате расщепления связей
а-химо-трипсин содержит три полипептидные цепи, скрепленные дисуль-фидными
связями.
Будучи эндопептидазой, химотрипсин,
подобно трипсину, избирательно действует на связи, находящиеся у триптофана,
фенилаланина и тирозина, а также у лейцина, метнонина, аспарагина и гистидина.