Таким образом, в относительно
нейтральном желудочном содержимом секретируемый пепсиноген стабилен, но с
началом секреции НС1 он активируется и в конечном счете при рН 3,5 и ниже
превращается в свою активную форму, т. е. пепсин. Пепсин в отличие от других
белков имеет низкую изоэлек-трическую точку; исходя из того, что на кривой
рН-зависимости желудочного сока обнаруживается 2 или 3 пика, предполагается
комплексность строения этого белка.
Методы препаративно-белковой химии
свидетельствуют о существовании нескольких пепсиногенов и пепсинов. В
результате использования различных методов, номенклатур полученных фракций и
разных источников выделения ферментов (сок, экстракты слизистой оболочки и др.)
полученные результаты весьма разноречивы. Обнаружена также разница между
ферментами фундального и пилорического отделов желудка.
Основные препаративные методы включают в
себя хроматографию на ДЭАЕ-целлюлозе и
электрофорез в геле, обычно при кислых значениях рН. Хроматографически
пепсиноген дает 3-4 фракции, пепсин - 4-5 фракций. С помощью электрофореза в
агаровом геле при рН 5 [Etherington, Taylor, 1969, 1970] оказалось возможным
разделить протеолитическую активность желудочного сока на 8 зон, подвижность
которых сравнивали с подвижностью кристаллического пепсина. Это может служить
ценным диагностическим подспорьем при ряде желудочных заболеваний.
Большинство протеолитических ферментов
избирательно расщепляет специфические пептидные связи. Связь лучше всего
характеризуется аминокислотой, дающей карбоксильную группу на образование
пептидной связи. Пепсины являются эндопептидазами и проявляют наибольшую
активность в отношении белков с ароматическими аминокислотными остатками
триптофана, фенилалани-на и тирозина. Менее выражена активность для метионпна и
лейцина и почти отсутствует для ряда других аминокислот. Такая специфичность
характерна для пепсинов 1, 2 и 3 и менее выражена для пепсина 5 [Roberts,
Taylor, 1972].
