В укорочении исходных по-лпнептидных
цепей до небольших пептидов, а в конечном счете до аминокислот, ди- и
трнпептидов принимают участие несколько ферментов, роль которых, вероятно,
сводится к специфическому расщеплению пептидных связей между различными
аминокислотами.
Еще в 1778 г. Stevens удалось
показать, что in vitro желудочный сок способен к перевариванию нищи. В 1836 г. Schwann, используя в
качестве субстратов яичный белок или мясо, продемонстрировал существование
фермента, активного только в кислых растворах и инактивируемого щелочами и
нагреванием. С тех пор используется термин пепсин (К. Ф. 3.4.23.1), данный
этому активному началу, который секретируется главными клетками желудочных желез
в виде неактивного предшественника пепсиногена. К концу XIX столетия все
подробности ауто-каталптического превращения пепсиногена в непсин были
полностью решены. Значительно позднее вновь возник большой интерес к
нротеолитическим ферментам при изучении физиологии и патологии функций желудка.
Одним из первых ферментов, полученных в
кристаллической форме, был бычий пепсин. Пепспноген также был кристаллизован,
что значительно облегчило изучение его химических свойств. Он имеет
молекулярную массу 42 500, стабилен при рН 6 - 7 и лишь частично денатурируется
при рН 9-12 и температуре 70-100°, что значительно отличает его от
чувствительного к щелочам и теплу пепсина. При рН ниже 6 пепсиногеи
превращается в пепсин, который еще больше ускоряет это превращение. Это
превращение приводит к потере 42 аминокислот в составе 6 пептидов и уменьшению
молекулярной массы. Наиболее крупный пептид с молекулярной массой 3100 является
N-терминальной частью молекулы пепсиногена. Он объединяется с пененном и
ингибнрует его, причем этот комплекс диссоциирует при рН ниже 5,4. Ингибитор
переваривается пепсином прп рН 3,5-4,0.
