Основной фермент желудочного сока - пепсин секретируется в виде неактивного предшественника - пепсиногена главными клетками желез дна желудка, рядом с которыми расположены обкладочные клетки, секретирующие соляную кислоту, необходимую для активации пепсиногена. Железы слизистой оболочки кардиального и пилорического отделов желудка выделяют щелочной слизистый секрет, не содержащий ферментов.
Пепсин и пепсиноген существенно различаются, что доказывается значительной устойчивостью предшественника к действию тепла и щелочей. Пепсиноген лишь частично разрушается при нагревании до 70° С и может выдержать кратковременное кипячение в бессолевом растворе. При рН 9,0 он обратимо денатурирует. С другой стороны, пепсин быстро разрушается при нагревании до 70° С и значениях рН среды больше 7,0.
При попадании пепсиногена в кислую среду начинается активирование фермента, которое продолжается аутокаталитически в присутствии пепсина. Этот процесс включает в себя расщепление молекулы пепсиногена, так как молекулярная масса последнего составляет приблизительно 48 000, тогда как масса молекулы пепсина равна 34 000. При значениях рН среды больше 5,4 один из отщепляемых пептидов остается связанным с пепсином тг ингибирует его протеолитическое действие, а в более кислых условиях осуществляется полное отщепление и образуется активный фермент. Наивысшая активность пепсина наблюдается в интервале значений рН от 1,5 до 2,0, однако в нормальном желудочном соке содержится также второй протеолитический фермент, оптимум рН которого располагается в интервале от 3,3 до 4,0.
Пепсиноген широко распространен в тканях тела. Он содержится в большинстве биологических жидкостей, включая кровь, мочу, спинномозговую жидкость, пот и сперму. В диагностических целях активность фермента измеряют в основном в желудочном соке, плазме или сыворотке и в моче.
