Пепсиноген переходит в активную форму под
действием хлороводородной соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке и
отщепляющей короткий пептид от молекулы зимогена. Содержащийся в тонком
кишечнике фермент энтерокиназа аналогичным образом переводит трипсиноген в
активную форму - трипсин.
Для осуществления многих ферментативпых реакций,
кроме фермента и его субстрата, необходимо присутствие соответствующего
кофактора. Иногда кофактором может быть простой ион металла, такой, как Zn++,
активирующий лактатдегидрогеназу, или Мн++, необходимый для активирования
изоцитратдегидрогепазы, в подобных случаях кофактор называется активатором. Ряд
других ферментов проявляет повышенную активность в присутствии определенных
катионов. Наиболее важными активаторами являются двухвалентные катионы Mg++,
Mn++, Zn++, Fe++, Са++, Cu++ и Co++. Такие диагностически важные ферменты, как
щелочная фосфатаза, фосфоглюкомутаза и ряд других фосфотранс-фераз,
активируются в присутствии ионов Mg++. Ряд этих катионов могут замещать друг
друга, по иногда может наблюдаться конкурирование между ними. Например, Ми11
может замещать-Mg++ при активировании ряда фосфотрансфераз, в то время как
аденозинтрифосфатаза (АТФ-аза), в норме активируемая Mg++, ингибируется при
наличии ионов Са++.
Относительно небольшое число ферментов
чувствительно к наличию или отсутствию анионов, тем не менее одним из таких
ферментов является амилаза, на которую значительный активирующий эффект
оказывают ионы хлора (С1).
Аденилаткиназа (мпокиназа) и креатипкиназа в
значительной мере активируются при воздействии соединений, содержащих тиоловые
группы, таких, как цистеин, глутатноп и дптиотреито. Подобное активирование имеет большое значение
для клинических лабораторий, так как в ряде методов определения этих ферментов
тиол не включается в реакционную среду и, следовательно, определяемая
активность много ниже по сравнению со значениями активностей, полученными при
помощи методов, в реакционной среде которых содержится тиол.
