Оптическая конфигурация многих соединений играет
важную роль при взаимодействиях с ферментом. Так, лактатдегидрогеназа животных
действует исключительно на L-лактат, окисляя его до пирувата в присутствии
никотинамидадепиндинуклеотида. D-лактат не подвергается воздействию фермента,
при наличии рацематов подвергается воздействию фермента только L-стереоизомер,
что обеспечивает возможность разделения L- и D-форм. Необходимо попять тем не
менее, что стереоизомер, не взаимодействующий с ферментом, может ингибировать
реакцию со специфическим субстратом. Если субстрат с симметричной молекулой
действует на стереоспецифический фермент, продукт оптически активен: так,
лактатдегидрогеназа восстанавливает пи-руват до L-лактата, а
глутаматдегидрогеназа превращает а-кето-глутарат в L-глутамат. Некоторые
ферменты, однако, пестерео-специфичны, могут действовать на D- и L-формы
субстрата с одинаковой легкостью и, следовательно, превращать оптические
изомеры в рацимические формы.
Ферменты обычно специфичны также в отношении
цис- и трансизомеров, например фумараза дегидратирует яблочную кислоту с
образованием трансизомера фумаровой кислоты. Также в обратимой реакции фумаровая
кислота гидрируется, а цисизомер- малеиновая кислота не подвергается
воздействию.
Несколько высокоспецифических ферментов широко
используется в клинических лабораториях в качестве реагентов по отношению к
своим субстратам. Типичными примерами являются уреаза и глюкозооксидаза,
соответствепно используемые для измерения концентрации мочевины и глюкозы в
тканевых жидкостях. Глюкозооксидаза окисляет P-D-глюкозу до D-глюконовой
кислоты или до ее б-лактона и обычно не действует на a-D-глюкозу и другие сахара.
Часть ферментов секретируется в виде совершенно
неактивных предшественников, или зимогепов, для активирования которых
необходимо действие ряда химических агентов. Пищеварительные ферменты пепсин и
трипсин секретируются соответственно в виде пепспногена и трипсиногена,
протеолитическое действие которых проявляется только после соответствующего
активирования.
