Он состоит из 129 аминокислотных остатков и
является одним из первых ферментов, структура которых была изучена методом
рентгеноструктурного анализа. Единственная полипептидная цепь лизоцима свернута
в глобулу, в середине которой существует щель для прикрепления субстрата.
Некоторые ферменты, представляющие интерес для
диагностики, такие, как лактатдегидрогепаза и креатинкина за, имеют четвертичную
структуру, т. е. их молекулы состоят из нескольких субъединиц, иногда более чем
одного типа. Это явление совместно с другими факторами лежит в основе
существования множественных молекулярных форм ферментов или изоферментов.
В состав активного центра ферментов могут
входить отдельные участки различных полипептидных цепей, каждый из которых
участвует в связывании субстрата. Субстрат может связываться одной или
несколькими заряженными функциональными группами, такими, как карбоксильная
группа глутамата или ас-партата, нмидазольная группа гистидина, тиоловая группа
цис-теина, фепольпая группа тирозина, аммонийная группа лизина. Аминокислоты,
входящие в состав активного центра, могут находиться как в одной или нескольких
полипептидных цепях, так и в различных участках одной полипептидной цепи.
Некоторые примеры аминокислотных остатков, связывающих субстрат у ферментов, имеющих
диагностическое значение.
В 1898
г. Deulaux предложил образовывать названия ферментов из
названия субстрата, с которым взаимодействует фермент, и суффикса-аза, хотя
некоторые из пищеварительных ферментов, закапчивающиеся на -ин, сохранили свои
исходные названия. Так, термин амилаза указывает на то, что фермент действует
на крахмал (amylum), а сахараза - что фермент действует на сахарозу. Дальнейшее
изучение ферментов показало необходимость дифференцировать два разных фермента,
катализирующих одинаковые реакции в различных условиях (кислая фосфатаза и
щелочная фосфатаза), а иногда указывать природу катализируемой реакции
(глутаматоксалоацетаттрансаминаза).
