Некоторые из этих веществ получены в кристаллическом виде, но, так как они катализируют одинаковые реакции, имеют одинаковые активности и проявляют одипаковые иммунологические свойства, они здесь обсуждаться не будут. Оба химотрипсиногена активируются трипсином.
Когда была выяснена последовательность аминокислотных остатков как трипсииогеиа, так и химотрипсиногена, установили, что оба фермента имеют одинаковые активные центры, содержащие остаток серппа и два гистидиновых остатка в петле, образуемой дисульфидными связями между двумя цистеиновыми остатками [Neurath, 1964]. Механизм действия этих ферментов изучали при помощи рентгеноструктурного анализа. Предполагают, что начальным этапом гидролиза пептидной связи является образование водородной связи между амидо-(ГШ) -группой субстрата и карбонильной группой серинового остатка в активном центре фермента [Blow et al., 1969]. Свойства этих ферментов обсуждаются кратко Spickett (4971) и более детально Bender и Kezdy (1965).
Трипсин и химотрипсип действуют па пептидные связи различной химической природы. Наиболее чувствительны к действию трипсина те пептидные связи, которые включают карбоксильные группы лизина и аргинина, однако, как было показано, могут определенные другие производные этих аминокислот, например амиды и эфиры. Ряд простых и удобных методов для оценки активности трипсина основаны на гидролизе таких
Трипсин стабилен в кислых растворах, но быстро разрушается при действии щелочей. Его оптимум рН равен 8,0-9,0, однако в этих условиях, он, видимо, подвергается самоперевариванию, поэтому возможно, что в нейтральной или даже слабокислой среде общий протеолиз может быть более выражен в количественном отношении, хотя скорость реакции в этом случае может быть ниже.
Химотрипсин действует в основном на пептидные связи, включающие карбоксильные группы ароматических аминокислот тирозипа и фепилаланина. Он отличается от пепсина тем, что последний расщепляет пептидные связи, включающие аминогруппы этих аминокислот.