Каждая из них содержит по одной крупной
полосе, количество мелких полос (компонентов) зависит от исследуемой среды, но
доказано, что амилаза слюнной железы имеет более катионный характер. Из-за
отсутствия простых и надежных методов дифференциального определения в сыворотке
амилаз обоего происхождения основной источник этого фермента неизвестен, но все
же можно полагать, что преобладает амилаза из слюнной железы [Meites, Rogols.,
1968; Fridhandler et al., 1972]. После удаления поджелудочной железы уровень
сывороточной амилазы изменяется незначительно. Изменения содержания этого
фермента в сыворотке могут быть вызваны его выходом из других источников,
например из: слизистой оболочки тонкой кишки или маточных труб и лактнру-ющей
молочной железы [Fridhandler et ah, 1972]. Существует также вероятность
существования у-амилазы в печени. Менее вероятно наличие там а-амилазы.
Из-за относительно небольшой величины
молекулы амилазы (молекулярная масса около 45 000) могут фильтроваться почками.
Относительно недавно было показано, что амилаза из поджелудочной и слюнной
желез может быть обнаружена в моче и дифференцирована с помощью методов электрофореза
и гельфильт-рации. Так, для амилазы поджелудочной железы (Рь Р2 и Рз) и для
амилазы слюнной железы (Si, S2 и S3) существуют три зоны подвижности (Aw et ah,
1967). Возможны три комбинации этих зон: наиболее распространенный тип 1,
состоящий главным образом из Рг и Si, менее часто встречающийся тип 2 (состоит
из р; р2 и Si + S2) и тип 3, содержащий
Рг + Рз с небольшими примесями Si -f- S2. Количество панкреатической амилазы в
моче превышает количество амилазы слюнной железы, что свидетельствует в пользу
более высокого ее почечного клиренса [Fridhandler et ah, 1972].
