При почечной недостаточности снижение
клиренса общей амилазы приводит к возрастанию сывороточной амилазы, но не
изменяет содержания фермента в моче [Waller, Ralston, 1971]. Изменения уровня
амилазы на фоне отсутствия каких-либо признаков почечных заболеваний, т. е.
макроамилаземия, вероятно, связана с присутствием в циркулирующей крови молекул
с бол:, шой молекулярной массой [Berk et ah, 1967]. Во многих случаях на фоне
отсутствия каких-либо признаков желудочно-кишечных заболеваний размер молекул
амилазы отличается от нормы, колеблясь в интервале от 7,7S до 19S, причем
фермент часто бывает представлен двумя необычными пиками [Berk et ah, 1970;
Heda et ah, 1971]. Путаницу в эти показатели может вносить панкреатит, однако и
в этом случае уровень амилазы в крови нормальный, а ее клиренс ниже
креатининового клиренса на 2,3% и составляет 0,34% [Levitt et ah, 1969]. Весьма
вероятно, что патологические сывороточные белки способны связывать амилазу,
преимущественно происходящую из слюнных желез [Fridhandler et ah, 1974].
Наличие в сыворотке макроамилазы (до 2%) более характерно для тяжелых больных
[Barrows et ah, 1972]. Липаза, обнаруживаемая в нормальной сыворотке крови,
отличается от липопротеиновой липазы жировой ткани. Ее активность возрастает
при липемии и в присутствии гепарина, который, объединяясь вместе с ферментом
гепариназой, может нарушать нормальную липазную активность. Происхождение этой липазы
неизвестно. Она катализирует удаление триглицеридов из хиломикронов л
присутствии а- и В-липопротеинов, а высвобожденные жирные кислоты связываются
альбумином. Поскольку основным источником липазы служит но желудочная железа,
то при ее заболеваниях происходит значительный выброс фермента в циркуляционное
русло.
Для определения липазной активности
используют ряд субстратов. Многие ткани содержат набор эстераз, и поэтому в
крови можно встретить множественные ее формы. Использование этих
малоспецифических методов значительно увеличивает трудности интерпретации
повышения липазной активности в плазме.
