В обычной лабораторной практике
активность 5-нуклеотидазы определяли в основном в качестве альтернативного
метода выявления изоферментов щелочной фосфатазы для непрямого выяснения
источника повышения сывороточной активности щелочной фосфатазы. По описанным
выше причинам этот способ мало удовлетворяет исследователей, которые для этих целей
предпочитают использовать электрофоретическое разделение изоферментов щелочной
фосфатазы. Несмотря на то что метод определения активности 5-нуклеотидазы более
чувствителен, чем выявление содержания щелочной фосфатазы при некоторых
разновидностях холестатических заболеваний печени (холангит, билиарный цирроз и
злокачественная опухоль печени), при исследовании этих заболеваний он часто
заменяется на более чувствительный и удобный метод определения активности
у-глутамилтрансферазы. Только при изучении заболеваний печени у детей в данной
возрастной группе отмечается физиологическое повышение активности
у-глутамилтрансферазы [Kokot et al., 1963; Bartles, Kleist, 1971; Richterich,
Cants, 1972] и, возможно, при беременности, когда активность у-глутамилтрансферазы
понижена [Rosalki, 1973, 1975b] определение активности 5-нуклеотидазы может
быть полезным.
На крахмальном геле 5-нуклеотидаза
здоровых и больпых с заболеваниями печени перемещается в виде единичной
высокомолекулярной фракции в положение, обозначаемое как медленная область,
идентичная таковой в случае желчной фосфатазы [Kowlessar et ah, 1961; Hill,
Sammons, 1967b]. Поэтому было предположено, что 5-нуклеотидаза представляет
собой специфическую желчную фосфатазу.
Разделение изоферментов 5-пу-клеотидазы
не имеет никакой диагностической ценности.
Этот фермент гидролизует пептиды, у
которых свободная аминогруппа расположена в остатке L-лейцина. Фермент широко
распространен в тканях организма и в изобилии представлен в почках, кишечнике,
мышцах, печени и поджелудочной железе [Green et ah, 1955; Nachlas et ah, 1957].
Он также присутствует в желчи.