Кишечная фосфатаза (так же как и
плацентарная) ингибируется L-фенилаланином [Fishman et al, 1963; Posen et al,
1967]. Фосфатаза экстрактов кишечной ткани более чем на 80% ингибируется
фенилаланипом в конечной концентрации 5 ммоль/л в присутствии фенилфосфата в
качестве субстрата, тогда как фосфатазы печени и костной ткани инактивируются
менее чем на 15%. В сыворотке здоровых людей, за исключением беременных,
фосфатазная активность в присутствии фенилаланина ингибируется менее чем на 40%
[Fishman et al, 1965], однако процент ингибирования возрастает до 50, если при
помощи электрофореза в сыворотке крови выявляется кишечный изофермент фосфатазы
[Posen et al, 1967]. Если кишечный изофермент представлен в сыворотке, то его
активность может составлять 20% от нормальной общей фосфатазпой активности и в
норме не превышает 40% [Fishman et al, 1965; Canapa-Anson, Rowe, 1970].
характеризуется большей
термостабиль-ностыо по сравпепию с активностью сыворотки с низким содержанием
этого изофермента. Диагностическое значение тепловой обработки сыворотки с
целью дифференцирования фосфатаз печени и костной ткани может быть повышено при
помощи комбинирования данных исследований с L-фенилаланиновым ингибированием
так, что измеряется только тепловая чувствительность сывороточной щелочной
фосфатазы некишечного (и неплацентарного) происхождения. Если после тепловой
обработки при 56° С в течение 15 мин остаточная активность не ингибируемой
фепил-аланином фосфатазы составляет 40% и более, то в качестве тканевого
источника повышения сывороточной активности щелочной фосфатазы можно
предполагать печень, а если 10% и менее - то костную ткапь [Fishman, Gosh,
1967].
Кишечная фосфатаза характеризуется также
более высокой устойчивостью к действию мочевины, чем фосфатаза печени [Birkett
et al, 1967; Bahr, Wilkinson, 1967], поэтому ее активность (или активность
плацентарной или плацентарноподобной фосфатазы) можно определить при помощи
комбинированного ингибирования фенилаланином и мочевиной [Statland et al,
1972].
